La sérine protéase vacuolaire, un allergène croisant de Cladosporium herbarum. : Pöll V, Denk U, Shen HD, Panzani RC, Dissertori O, Lackner P, Hemmer W, Mari A, Crameri R, Lottspeich F, Rid R, Richter K, Breitenbach M, Simon-Nobbe B.
Dept. of Cell-Biology, University of Salzburg, Salzburg, Austria.
dans Mol Immunol. 2009 Jan 20.
– Contexte :
- Les subtilisine-like sérine protéases constituent l’une des plus importantes familles d’allergènes en ce qui concerne le nombre d’allergènes.
- Auparavant, des subtilisine-like sérine protéases ont été identifiées à partir d’Aspergillus, de Penicillium, et de plusieurs espèces du genre Trichophyton ; elles génèrent un taux d’IgE-réactivité entre 33% et 80%.
– Objectif :
- Puisque l’IgE-réactivité croisée est un phénomène commun entre les espèces de champignons, nous avons voulu savoir si cette protéine est aussi un allergène de Cladosporium herbarum.
– Méthodes :
- Ainsi, un screening d’une banque d’ADNc de C. herbarum a été réalisé en utilisant la séquence codante de la sérine protéase vacuolaire de Penicillium oxalicum (Pen o 18) en tant que sonde d’hybridation, se terminant par un clone entier.
– Résultats :
- La caractérisation biochimique et immunologique de ce clone a révélé que la sérine protéase vacuolaire de C. herbarum est très probablement synthétisée en tant que précurseur avec une séquence N-terminale pro-enzyme et représente un allergène mineur (Cla h 9) avec une prévalence d’IgE-réactivité de 15,5 %.
- En outre Cla h 9 a réagi spécifiquement avec les deux anticorps monoclonaux FUM20 et PCM39, de même que les sérine protéases vacuolaires d’Aspergillus fumigatus et d’espèces du genre Penicillium.
- L’étude des IgE-réactivités croisées entre Cla 9 h et d’autres sérine protéases fongiques a montré que la réactivité croisée est plus élevée entre les sérine protéases vacuolaires qu’entre les sérine protéases alcalines.
- Le mapping des épitopes IgE de Cla h 9 a été fait afin de vérifier si les quatre peptides de Cla h 9 ayant une forte homologie de séquence avec Pen ch-18-IgE, précédemment déterminé, étaient également porteurs des épitopes IgE.
- Des modèles en trois dimensions de la sérine protéase vacuolaire de C. herbarum et de Penicillium chrysogenum ont été générées pour la localisation en trois dimensions des peptides Cla h 9 et Pen ch 18, IgE-réactifs et non réactifs.
– Conclusion :
- Un nouvel allergène de C. herbarum a été identifié, qui peut être utile dans une approche moléculaire du diagnostic et du traitement de l’allergie à C. herbarum.
- En outre, Cla h 9 représente un autre membre de la famille des subtilisine-like sérine protéases, ce qui souligne l’importance des ces protéines en matière d’IgE-réactivités croisées fongiques.